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周俭民实验室发现植物天然免疫平衡调节器

发布时间:2020年8月3日 来源:中国学会

与动物一样,植物具有天然免疫系统,通过免疫受体蛋白感受各种病原微生物分子,并将信号传递给细胞内的其它蛋白激活防卫反应。免疫反应受到严格的控制,高效的免疫反应确保动植物抵抗病原微生物侵害,但过度免疫反应则会导致植物生长发育受阻和各种人体免疫疾病。因此,精确控制免疫反应的活性非常重要。 

 

中国科学院遗传与发育生物学研究所周俭民研究团队,通过与英国The Sainsbury Laboratory的Zipfel和加拿大Queen’s University的Jacqueline Monaghan实验室合作,发现了植物精确调控免疫活性的分子机理。周俭民实验室前期的工作表明,细胞质类受体激酶BIK1是作用于多个免疫受体下游的枢纽蛋白,控制多条防卫反应途径。已有研究表明,异源G蛋白三聚体和钙依赖激酶CPK28分别正负调控植物体内BIK1蛋白的积累,然而其调控BIK1蛋白稳定性的作用机制并不清楚。新的这项工作表明,E3泛素连接酶PUB25和PUB26通过对BIK1蛋白进行泛素化修饰,促进其通过蛋白酶体途径进行降解,负向调节免疫反应和抗病性。PUB25/26的活性受到G蛋白CPK28的双重调控。静息状态下,G蛋白与PUB25/26直接相互作用,抑制其泛素连接酶的活性,从而增强BIK1的稳定性,确保在病原来袭时能快速启动免疫应答。而免疫激活状态下,CPK28直接磷酸化PUB25/26,增强其泛素连接酶的活性,促进BIK1的降解,防止免疫反应的过度激活。有意思的是PUB25/26特异地靶向非激活形式的BIK1,而对已经激活的BIK1没有作用,说明植物一方面通过降解尚未激活的BIK1,避免过多积累激活状态的BIK1,另一方面维持已经激活的BIK1,形成免疫平衡,确保免疫反应的进行。 

 

这一研究成果表明,E3泛素连接酶PUB25/26、G蛋白和CPK28三者组成一个免疫平衡调节器,精细调控BIK1的稳定性,揭示了植物调控免疫活性的分子机制。该研究结果于2018年1月18日在线发表于Molecular Cell。周俭民研究组的王金龙博士为本文的第一作者。该研究得到了国家自然科学基金、中国科学院先导专项、以及植物基因组学国家重点实验室的资助。 

图: E3泛素连接酶PUB25/26调控BIK1蛋白稳定性的作用机制